Vargas, D.M.; Audí, L.; Carrascosa. A. Peptídeos derivados do colágeno: novos marcadores bioquímicos do metabolismo ósseo. Rev. Assoc. Med. Bras. v.43 n.4 São Paulo out./dez. 1997
O colágeno é a maior classe de proteína fibrosa insolúvel encontrada na matriz extracelular e nos tecidos conectivos. É uma família de proteínas relacionadas, geneticamente diferentes, cuja principal função é estrutural.
Estão classificados pelo menos 18 tipos de colágenos e suas subunidades (cadeias alfa) são codificadas por genes diferentes. Os colágenos tipo I, II e III são os mais abundantes do organismo. O tipo I está presente na pele, tendão e osso; o tipo II, em cartilagem e humor vítreo; e o tipo III, em pele e músculos.
Cada molécula de colágeno é um bastão pequeno e rígido formado pelo entrelaçamento em tríplice hélice de três cadeias polipeptídicas chamadas cadeias alfa (fig. 1). Essa estrutura protéica justifica as propriedades físicas e biológicas dos colágenos: rigidez, solidez e estabilidade.
Em nível celular, os colágenos são sintetizados como prócolágenos. Após a secreção dessas moléculas, seus fragmentos terminais são clivados por meio de enzimas extracelulares chamadas colagenases e liberados à circulação sanguínea1. Com a clivagem, são formadas as moléculas de colágeno que se polimerizam para formar fibrilas colágenas que, por sua vez, se agregam para constituir as fibras colágenas (fig. 2).
Diferentes tipos celulares podem sintetizar colágeno, dependendo de cada tecido. O colágeno tipo I é o principal produto de secreção do osteoblasto, célula responsável pela síntese da matriz óssea orgânica. Cerca de 90% da matriz extracelular óssea é constituída por colágeno tipo I, e os 10% restantes por proteínas não colágenas, como a osteocalcina, osteonectina e outras como alguns fatores de crescimento2.
Durante o metabolismo ósseo, reabsorção e síntese de tecido, são liberados à circulação fragmentos de moléculas de prócolágenos (durante a síntese) e colágenos (durante a reabsorção) que, atualmente, podem ser dosificados em soro, plasma ou urina, por técnicas de imunoensaio.
REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS
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QUESTÕES SOBRE COLÁGENOS
| 1. As fibras de colágeno do tecido conjuntivo adaptado para resistir às tensões: |
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a) Tipo I;
b) Tipo II;
c) Tipo III;
d) Tipo IV;
e) Tipo V;
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| 2. Colágeno fibrila com estrutura em hélice tripla por toda molécula, organizando-se em fibrila, presente nas cartilagens: |
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a) Tipos I, II e III;
b) Tipos VI e XII;
c) Tipos IV e VII;
d) Tipos IX e XII;
e) Tipos XIV e XVI;
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| 3. Colágeno formador de redes, presentes nos tecidos da lâmina basal, conectando a lâmina basal ao tecido conjuntivo subjacente: |
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a) Tipos I, II e III;
b) Tipos V e XI;
c) Tipos IV e VII;
d) Tipos IX e XII;
e) Tipos XIV e XVI;
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| 4. Colágenos cuja estrutura de fibrilas estão ligados entre si e ligados a outros componentes da matriz, interrompidas por partes não helicoidais que aparecem como pontuações, apresentando maior flexibilidade, presentes nas cartilagens, tendão e ligamento: |
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a) Tipos I, II e III;
b) Tipos VI e XII;
c) Tipos IV e VII;
d) Tipo IX, XII, XIV e XVI;
e) Tipo IV, XI, XIV e XVIII;
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| 5. Em relação a estrutura do colágeno, considere as seguintes proposições: |
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I – O colágeno é rico em prolina e glicina, ambos importante na formação da tripla hélice; II – Diferentemente da maioria das proteínas globulares, que estão dobradas em estruturas compacta, o colágeno, uma proteína fibrosa, possui uma estrutura em tripla hélice alongada, o que coloca muitas das cadeias dos aminoácidos na superfície da molécula; III – O colágeno contém hidroxiprolina (hyp) e hidroxilisina (hyl), as quais estão presentes na maioria das demais proteínas. Conclui-se que: |
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a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições I e III estão corretas;
c) Somente as proposições II e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas;
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| 6. Em relação ao colágeno dérmico da pele normal, é correto: |
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a) É sintetizado por macrófagos e é composto por 85% colágeno tipo I e 15% de colágeno tipo III.
b) As fibrilas de ancoragem são compostas principalmente por colágeno tipo VI e contribuem para a estabilização da junção dermoepidérmica.
c) É sintetizado por fibroblastos e é composto principalmente por colágeno tipo I.
d) O colágeno é o principal responsável pela resistência e elasticidade da pele correspondendo a cerca de 50% do seu peso seco.
e) É composto por 85% de colágeno tipo IV e 15% de colágeno tipo III.
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| 7. Em relação ao colágeno, é incorreto afirmar: |
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a) As fibras de colágeno, se fervidas em água durante um longo período, formam uma gelatina que pode ser utilizada como cola.
b) O colágeno é sintetizado por fibroblastos e tem capacidade de regenerar-se ao longo da vida, mesmo em situações de trauma e inflamação.
c) O principal componente estrutural de todo tecido conectivo é determinado pela fibra colágeno.
d) Tecidos ricos em elastina estão presentes na substância fundamental e nas lâminas elastina.
e) O colágeno é constituído de uma seqüência repetitiva de 3 aminoácidos, tais como: glicina, prolina e hidroxiprolina.
|
| 8. Em relação aos colágenos, é incorreto afirmar: |
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a) O colágeno é uma proteína fibrosa formada pelos aminoácidos metionina, valina, cistina, hidroxileucina, hidroxiprolina e fenilanina.
b) Na derme, existe uma quantidade considerável de colágeno que garante sua integridade.
c) O colágeno garante uma certa elasticidade aos ossos, e os componentes inorgânicos garantem a sua resistência.
d) O colágeno é amplamente encontrado em tecidos conjuntivos.
e) O colágeno confere elasticidade e firmeza para a pele.
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| 9. Em relação as estruturas dos colágenos, considere as seguintes proposições: |
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I – As moléculas do pró-colágeno contêm uma seção central com tripla hélice, com extensões C- e N-terminais não-helicoidais; II – Um terço dos aminoácidos é constituído por glicina, com quantidades significativas, porém menores, de hidroxiprolina; III – O ascorbato é requerido para a hidroxilação dos resíduos de prolina e de lisina das cadeias pro-α. Conclui-se que: |
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a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições II e III estão corretas;
c) Somente as proposições I e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas;
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| 10. Em relação as estruturas dos colágenos, considere as seguintes proposições: |
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I – Os polipeptídeos precursores da molécula do colágeno são formadas nos fibroblastos ( ou nos osteoblastos, no caso do osso, e nos condroblastos, no caso das cartilagens) e são secretados para a matriz extracelular; II – As fibrilasndo colágeno são mantidas por ligações covalentes; III – Um terço dos aminoácidos é constituído por glicina, com quantidades significativas, porém menores, de hidroxiprolina. Conclui-se que: |
|
a) Somente as proposições I e II estão corretas;
b) Somente as proposições I e III estão corretas;
c) Somente as proposições II e III estão corretas;
d) Somente a proposição I está correta;
e) Todas as proposições estão corretas;
|
| 11. JULGUE AS SENTENÇAS COMO VERDADEIRAS (V) OU FALSAS (F) |
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O colágeno está presente em praticamente todos os tecidos e é a mais abundante proteína do corpo. no entanto nenhum órgãos dependem dele para funcionar fisiologicamente. |
| 12. O colágeno apresenta um papel estrutural importante para os tecidos, garantindo, por exemplo, a integridade das cartilagens. O colágeno pode ser classificado como: |
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a) um polissacarídeo.
b) um monossacarídeo.
c) um dissacarídeo.
d) um ácido graxo.
e) uma proteína.
|
| 13. O colágeno está presente em várias partes do nosso corpo, garantindo, por exemplo, a integridade da nossa pele. O tecido que apresenta maior quantidade de colágeno é o: |
|
a) epitelial.
b) conjuntivo.
c) muscular.
d) nervoso.
e) glandular.
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| 14. O colágeno é uma proteína fibrosa formada pelos aminoácidos: |
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a) glicina, prolina, lisina, hidroxilisina, hidroxiprolina e alanina.
b) valina, prolina, fenilalanina, lisina, prolina e alanina.
c) fenilalanina, prolina, lisina, valina, hidroxiprolina e alanina.
d) treonina, prolina, leucina, hidroxilisina, hidroxiprolina e alanina.
e) glicina, fenilalanina, lisina, metionina, hidroxiprolina e cisteína..
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| 15. Qual das afirmações a seguir sobre o principal tipo de colágeno encontrado na pele ou nos ossos, está correta? |
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a) Um terço dos aminoácidos do colágeno é constituído por hidroxiprolina;
b) A molécula do pró-colágeno contém extensões C- e N-terminais não helicoidais;
c) A glicina é encontrada apenas nas extensões C- e N-terminais;
d) Sua síntese ocorre na matriz extracelular;
e) As fibrilas do colágeno são mantidas unidas unicamente por forças não-covalentes;
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| 16. São doenças causadas por síntese anormal anormal do colágeno, exceto: |
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a) Diabetes Mellitus I e II.
b) Síndrome de Ehlers-Danlos.
c) osteogenese imperfeita
d) escorbuto.
e) aneurisma da aorta e arterial.
|
| 17. São doenças relacionadas à deficiência de colágeno (colagenoses), exceto: |
|
a) Má formação óssea;
b) Déficit da rigidez muscular;
c) Diabetes mellitus.
d) Inflamações nas juntas musculares;
e) Problemas de crescimento e doenças cutâneas.
|
| 18. Sobre as diferentes modalidades de rejuvenescimento cutâneo e a sua ação sobre os diferentes tipos de colágeno podemos afirmar que: |
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a) A Luz Intensa Pulsada e a Terapia de Indução de Colágeno produzem um aumento de colágeno tipo I mais forte e resistente.
b) Enquanto o processo de regeneração culmina com a produção de colágeno tipo III, mais forte e resistente, o processo de cicatrização resulta num processo inflamatório fibroso com predomínio de colágeno tipo I.
c) A regeneração é parte integrante da melhora clinica observada no tratamento com LASERs ablativos.
d) A Terapia de Indução de Colágeno gera um aumento da expressão do colágeno tipo III e tipo IV.
e) Todas as alternativas são corretas.
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| 19. Tipo de colágeno das cartilagens e que estão associados às proteoglicanas: |
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a) Tipo I;
b) Tipo II;
c) Tipo III;
d) Tipo IV;
e) Tipo V;
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| 20. Tipo de colágeno encontrado em tecidos que alteram seu volume, tais como artérias, sistema urinário, dando a característica da elasticidade: |
|
a) Tipo I;
b) Tipo II;
c) Tipo III;
d) Tipo IV;
e) Tipo V;
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