AMINOÁCIDOS

1- O ciclo do nitrogênio

   O nitrogênio (N₂), presente na atmosfera, é reduzido a amônia (NH₃) antes de ser incorporado aos compostos orgânicos presentes em sistemas biológicos. Esse processo depende da energia  gerada através da hidrólise do ATP:

   Esse processo pode ser efetuado por apenas algumas bactérias e algas azuis. Considerando a quantidade de nitrogênio fixado, as bactérias simbióticas se destacam entre as várias classes de organismos fixadores de nitrogênio. A mais comum das bactérias fixadoras de nitrogênio é Rhizobium, que é um tipo de bactéria que invade as raízes de leguminosas (angiospermas da família Fabaceae ou Leguminosae), tais como trevo, ervilha, feijão, ervilhaca e alfafa.

   A figura a seguir apresenta um resumo da entrada de nitrogênio atmosférico na dieta animal:

   No ser humano a maioria dos aminoácidos são obtidos da dieta. A relação entre a quantidade de nitrogênio ingerida diariamente e a quantidade que é excretada expressa o balanço diário de nitrogênio. Quando a quantidade de nitrogênio excretada é maior do que a quantidade ingerida diz-se que o balanço é negativo. O balanço positivo de nitrogênio ocorre com mais freqüência na criança em crescimento, mas pode ocorrer na senescência ou em indivíduos com uma dieta deficiente em um aminoácido essencial.

   O ser humano pode sintetizar apenas 11 dos 20 aminoácidos necessários para a síntese de proteínas. Aqueles aminoácidos que não podem ser sintetizados são considerados aminoácidos essenciais(Histidina,Isoleucina, Leucina,Metionina, Fenilalanina, Treonina; são exemplos de aminoácidos essenciais).

2- Proteínas como fonte de aminoácidos

   A cada dia, proteínas da dieta (cerca de 70-100g) e proteínas endógenas (cerca de 35-200g) sofrem a ação de peptidases e são degradadas às suas unidades fundamentais, os aminoácidos. As proteínas endógenas são decorrentes da constante modificação que ocorre com os componentes celulares e apresentam um tempo de meia-vida que varia de poucos minutos até meses.

3- Digestão e absorção de proteínas

   No estômago, a presença de HCl desnatura as proteínas favorecendo a hidrólise. A pepsina, uma protease que age preferencialmente sobre ligações peptídicas formadas pelo aminogrupo de aminoácidos aromáticos (Phe, Tyr), é gerada a partir do zimogênio pepsinogênio através da remoção de 44 aminoácidos da extremidade NH₂ terminal. Os produtos principais da ação da pepsina são peptídeos grandes e um pouco de aminoácidos. A presença destes produtos estimulam a liberação de colecistocinina no duodeno. Colecistocinina e secretina estimulam a secreção do suco pancreático, rico em peptidases na forma de zimogênios. Os polipeptídeos que chegam ao duodeno são degradados por essas enzimas (tripsina, quimiotripsina, carboxipeptidades A e B, elastase), que são ativas em pH neutro e por isso dependem de NaHCO₃, também presente no suco pancreático.

   Os produtos finais da digestão, na superfície celular, são aminoácidos livres, di- e tri-peptídeos, que são absorvidos por sistemas específicos de transporte de aminoácidos e peptídeos. Estes últimos são hidrolisados no compartimento citoplasmático, uma vez que, após uma refeição, o sangue portal não contem peptídeos.

   Sistemas de transporte estéreo-específicos para aminoácidos:

   O transporte dos outros aminoácidos na borda em escova envolve o co-transporte de 2 íons Na+ e o transporte no sentido contrário de 1 íon K+.

   O ciclo do gama-glutamil:

   De acordo com Alton Meister, os aminoácidos são transportados como dipeptídeos do ácido glutâmico. Nesse sistema de transporte, o glutation (GSH) se presta como doador do grupo gama-glutamil. A formação do dipeptídeo é catalisada pela enzima gama-glutamil transpeptidase (CGT), uma enzima da membrana celular, presente, principalmente, no fígado, ducto biliar e rim. A determinação dos níveis da enzima no sangue é usada na identificação de doenças nesses órgãos.

   Degradação intracelular de proteínas:

   Degradação lisossomal - Os lisossomos contêm cerca de 50 enzimas hidrolíticas, incluindo uma variedade de proteases. Estas enzimas agem em pH próximo de 5, que é o pH interno dos lisossomos e são inativas no pH do citosol.

   Ubiquitinação de proteínas - A degradação de proteínas em células eucarióticas também ocorre através de um processo dependente de ATP envolvendo a ubiquitina, uma proteína manomérica com 76 resíduos de aminoácidos. Esse processo não depende dos lisossomos.

4- Destino dos aminoácidos

   A maioria dos aminoácidos usados pelo organismo para a síntese de proteínas, ou como precursores para outros aminoácidos são obtidos da dieta ou da renovação das proteínas endógenas:

   Dependendo do destino destes aminoácidos, eles podem ser classificados como aminoácidos glicogênicos (quando participam da gliconeogênese), cetogênicos (quando geram corpos cetônicos) e glico-cetogênicos (quando a rota metabólica leva à formação de glicose e de corpos cetônicos)

   Aminotransferases:

   Quando necessário, pode ocorrer a transferência do grupo amino de um aminoácido para um alfa-cetoácido gerando um outro aminoácido e o alfa-cetoácido correspondente. Essa reação é catalisada pelas aminotransferases, também conhecidas como transaminases. Para cada aminoácido existe uma aminotransferase correspondente. A determinação dos níveis séricos das transaminases glutâmico pirúvica (TGP) e glutâmico oxaloacética (TGO) é um dado diagnóstico utilizado rotineiramente na confirmação de problemas cardíacos ou hepáticos. A concentração dessas enzimas no plasma é baixo. No entanto, quando ocorre rompimento de tecido - no enfarto do miocárdio, p.e. - a concentração plasmática aumenta, denunciando a lesão.

   Estas enzimas têm como coenzima o piridoxal fosfato e transferem o grupamento amino de um aminoácido (alanina, na figura) para o alfa-cetoglutarato gerando glutamato e o alfa-cetoácido (piruvato, na figura) derivado do aminoácido que perdeu o grupamento amino. Essa reação é necessária uma vez que a amônia não pode participar do ciclo da uréia diretamente a partir de qualquer aminoácido, mas pode ser doada pelo glutamato. A reação inversa ocorre quando há necessidade de um determinado aminoácido para a síntese de proteina.

   O piridoxal fosfato liga-se às transaminases através de uma ligação aldimina com um resíduo de lisina da cadeia polipeptídica da enzima.

   Glutamato desidrogenase:

   No fígado, essa enzima está localizada na mitocôndria, onde têm início as reações do ciclo da uréia. A enzima catalisa a incorporação de amônia, como grupo amino, no alfa-cetoglutarato gerando glutamato e utiliza NADPH como coenzima, envolvendo consumo de ATP. A reação reversa é catalisada pela mesma enzima utilizando NAD como coenzima.

   Glutamina sintetase e glutaminase:

   Amônia livre é tóxica e é, prefencialmente, transportada no sangue, na forma de grupos amino ou amida, incorporados em aminoácidos. Glutamina representa cinqüenta por cento desses aminoácidos circulantes.A produção de glutamina é catalisada pela glutamina sintetase utiliza glutamato e amônia como substrato. A remoção da amônia - na reação reversa - é feita pela glutaminase.

   L-Aminoácido oxidase:

   Muitos aminoácidos sofrem a ação da L-aminoácido oxidase. A enzima tem flavina mononucleotídeo (FMN) como coenzima e gera, além de amônia e alfa-cetoácido, peróxido de hidrogênio.

5- Ciclo da Uréia

   A uréia é a forma de excreção de amônia em mamíferos terrestres. A enzima carbamoilfosfato sintetase I (presente na micotôndria e sua atividade depende de N-acetil glutamato) catalisa a condensação da amônia com bicarbonato, para formar carbamoilfosfato. O ciclo da uréia tem início, na mitocôndria, com a condensação da ornitina e do carbamoilfosfato gerando citrulina, que sai da mitocôndria e reage com aspartato gerando argininosuccinato e fumarato. A formação da citrulina é catalisada pela transcarbamoilase, enquanto a argininosuccinato sintetase gera argininosuccinato, que sofre a ação da argininosuccinato liase e produz arginina. Finalmente a arginase transforma arginina em uréia e ornitina. Este último composto volta para a mitocôndria, dando continuidade ao ciclo. Este ciclo requer 4 ATP para excretar duas moléculas de amônia na forma de uréia, através dos rins.

   O ciclo da uréia é o principal mecanismo de eliminação de amônia. Defeito na atividade de enzimas do ciclo causam aumento nos níveis de amônia circulante (hiperamonemia), que gera coma e morte. Deficiência parcial dessas enzimas causam retardamento mental, letargia e vômitos episódicos. Uma explicação para esses distúrbios talvez seja porque níveis altos de amônia favorecem a transformação de alfa-cetoglutarato em glutamato. Isso deve comprometer as reações do ciclo do ácido cítrico gerando uma redução na produção de ATP. Já foram identificados pacientes com deficiência de cada uma das enzimas do ciclo da uréia. O tratamento pode ser feito pela redução na ingestão de aminoácidos, substituindo-os, se necessário, pelos alfa-cetoácidos equivalentes; ou pela remoção do excesso de amônia, através da administração de fármacos que se ligam covalentemente aos aminoácidos e que são excretados através da urina.

   Benzoato e fenilacetato são exemplos de fármacos utilizados na eliminação de amônia. Benzoato se liga com a glicina e forma hipurato, enquanto fenilacetato liga-se com a glutamina gerando fenilacetilglutamina. Esses produtos são excretados através da urina.

6- Metabolismo de alguns aminoácidos

   Fenilalanina e Tirosina:

   A transformação de fenilalanina em tirosina é catalisada pela fenilalanina hidroxilase. A ausência dessa enzima ou de sua coenzima, a tetraidrobiopterina, gera retardo mental devido ao aumento nos níveis de fenilalanina e seus derivados (fenilpiruvato, fenillactato e fenilacetato - que da à urina um odor de rato) na circulação sangüínea. Este defeito genético é conhecido como fenilcetonúria.

   A maior parte da tirosina não incorporada às proteínas é metabolizada a acetoacetato e fumarato. Parte é usada na síntese de catecolaminas, cujo processo tem início com a tirosina hidroxilase, enzima dependente de tetraidrobiopterina. O produto dessa reação é a diidroxifenilalanina (DOPA). Dopamina - produto de descarboxilação da DOPA - é convertida, na medula adrenal, em norepinefrina e epinefrina (ou adrenalina).

   A tirosinase, uma proteína que contém cobre, está envolvida com a conversão de tirosina em melanina. Nessa reação DOPA é usada como cofator interno e produz dopaquinona. A perda da atividade da tirosinase gera albinismo. Existem vários tipos de melanina. Todas são quinonas aromáticas e o sistema conjugado de ligação dá origem à cor.

   Serotonina e melatonina são derivadas do triptófano. A serotonina é um neurotransmissor presente no cérebro e causa contração da musculatura lisa de arteríolas e bronquíolos. Como a melatonina, a serotonina também é uma indutora do sono.

   Níveis elevados na urina de produtos do metabolismo de catecolaminas, como o ácido vanililmandélico (VMA) e do metabolismo da serotonina podem indicar a presença de tumores.

   Metionina e Cisteína

   Metionina, ao reagir com ATP, gera o composto S-adenosilmetionina (AdoMet).

   S-adenosilmetionina é utilizada em algumas reações como doador de grupamento metil (CH₃), transformando-se em S-adenosil-homocisteína. Este composto é metabolizado e pode gerar o aminoácido cisteína.

QUESTÕES SOBRE AMINOÁCIDOS

1. São aminoácidos essenciais: a) arginina e histidina; b)  isoleucina, leucina e lisina; c) metionina e fenilalanina; d)treonina, triptofano e valina; e)Todas estão corretas
2. Em relação aos aminoácidos é incorreto afirmar: a) Em pH fisiológico, o grupo carboxila encontra-se dissociado, formando íon carboxilato carregado negativamente (-COO), e o grupo amino encontra-se protonado (NH₃⁺); b) Todo aminoácidos apresentam um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta ligada ao átomo de carbono alfa; c) Nas proteínas, quase todos os grupos carboxilas e amino estão combinados, formando as ligações peptídicas, e, em geral, não estão disponíveis para reações químicas, exceto pela possibilidade de formação de pontes de hidrogênio; d) A natureza das cadeias laterais é que determinará o papel de um aminoácido em uma proteína; e) Todas estão corretas.
3. Os aminoácidos são anfóteros, comporta-se conforme o pH do meio aquoso em que se encontra, sendo correto afirmar que essas substâncias em meio básico: a) Tendem a doar prótons; b) Comportando-se como ácidos; c)Adquire carga negativa ; d)Ionizam-se em seus radicais carboxila; e)Todas estão corretas
4. Considere os seguintes grupos de aminoácidos: Grupo I – Serina, Treonina e Tirosina; Grupo II – Asparagina, Cisteína e Glutamina; Grupo III – Ácido aspártico e ácido glutâmico; Grupo IV – Histidina, lisina e Arginina. Os aminoácidos com cadeia lateral polar desprovida de carga pertencem: a) Aos grupos I e II;  b) Aos grupos II e III;  c) Aos grupos III e IV; d)Somente ao  grupo III; e) Somente ao Grupo IV;
5. Assinale a opção em que tem somente aminoácidos com cadeia lateral apolar, ou seja apresentam uma distribuição homogênea de elétrons: a) Glicina, Alanina e Valina; b) Leucina, Isoleucina e Fenilalanina; c) Triptofano, Metionina e Prolina; d) Glicina, Leucina e Triptofano; e) Todas estão corretas
6. Considere os seguintes grupos de aminoácidos: Grupo I – Serina, Treonina e Tirosina; Grupo II – Asparagina, Cisteína e Glutamina; Grupo III – Ácido aspártico e ácido glutâmico; Grupo IV – Histidina, lisina e Arginina. Os aminoácidos com cadeia lateral polar ácida  pertencem: a) Aos grupos I e II;  b) Aos grupos II e III;  c) Aos grupos III e IV; d)Somente ao grupo III; e) Somente ao Grupo IV;
7. Os aminoácidos em geral apresentam um grupo carboxila, um grupo amino e uma cadeia lateral distinta ligado ao átomo de carbono alfa, exceto: a) Leucina;  b) Glicina; c) Prolina ; d) Triptofano; e) Alanina
8. Considere os seguintes grupos de aminoácidos: Grupo I – Serina, Treonina e Tirosina; Grupo II – Asparagina, Cisteína e Glutamina; Grupo III – Ácido aspártico e ácido glutâmico; Grupo IV – Histidina, lisina e Arginina. Os aminoácidos com cadeia lateral polar básica  pertencem: a) Aos grupos I e II;  b) Aos grupos II e III;  c) Aos grupos III e IV; d)Somente ao grupo III; e) Somente ao Grupo IV;
9. Considere as seguintes proposições sobre os aminoácidos com cadeias laterais apolares: I - Nas proteínas encontradas em solução aquosas, as cadeias laterais apolares dos aminoácidos tendem a agrupar-se no interior da proteína, resultando na hidrofobicidade dos grupos R apolares, que atuam como gotículas de óleo que coalescem em um ambiente aquoso; II – Os grupos R apolares preenchem o interior da proteína na medida em que ela se errola e ajudam a estabelecer sua forma tridimensional; III – Nas proteínas localizadas em um ambiente aquoso, como no interior de uma membrana, os grupos R apolares são encontrados na superfície da proteína, interagindo com o ambiente lipídico. Conclui-se que:  a) Somente a proposição III está correta; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e II estão corretas; d) Somente as proposições I e III estão corretas; e) Todas as proposições estão corretas
10. Assinale a opção que contém somente aminoácidos alifáticos: a) Prolina, glicina e alanina; b) Fenilalanina, tirosina e triptofano; c) Tirosina, serina  e valina; d)  Triptofano, metionina e leucina; e)  Tirosina, Triptofano e  prolina  
11. Aminoácidos que tem Bases nitrogenadas hidrofílicas e mudam positivamente em pH fisiológico: b)Histidina, Lisina e Arginina;  b) Leucina, isoleucina e cisteína; c) Metionina e fenilalanina; d) Triptofano e Cisteína; e) Aspartato e glutamato;
12. Considere as seguintes proposições sobre os aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidos de carga elétrica: I – A serina, a treonina e, mais raramente, a tirosina contêm um grupo hidroxila polar, que pode servir como um sítio de ligação para estruturas, tais como um grupo fosfato; II – A cadeia lateral da serina é um componente importante do sítio ativo de muitas enzimas; III – O grupo amida da asparagina, assim como os grupos hidroxilas da serina e da treonina, podem servir como sítio de ligação para cadeias de oligossacarídeos nas glicoproteínas.Conclui-se que:  a) Somente a proposição III está correta; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e II estão corretas; d) Somente as proposições I e III estão corretas; e) Todas as proposições estão corretas
13. O enxofre na forma de sulfidrila é importante nas ligações dissulfeto, ácido fraco, pode formar ligações hidrogênicas, podendo ser encontrado nos seguintes aminoácidos: a)  Metionina e cisteína; b) Prolina e glicina;  c)Leucina e isoleucina; d)  Metionina e fenilalanina; e) Triptofano e Cisteína;
14. Os aminoácidos são anfóteros, comporta-se conforme o pH do meio aquoso em que se encontra, sendo correto afirmar que essas substâncias em meio ácido: a) Tendem a aceitar prótons; b) Comporta-se como base; c) Adquire carga positiva; d) Ionizam em seus radicais amina; e) Todas estão corretas
15. Aminoácido derivado do triptofano também é neurotransmissor e regulador: a) serotonina; b) epinefrina; c) ácido g-aminobutírico; d)  histamina; e) Glutamina;
16. Aminoácido que funciona como importante hormônio também conhecida como adrenalina, derivada da tirosina: a)epinefrina; b) serotonina; c) ácido g-aminobutírico; d)  histamina; e) Glutamina;
17. A quimiotripsina é uma enzima que faz a clivagem enzimática dos peptídeos, tendo como sítios de preferência os seguintes aminoácidos: a) Tirosina e triptofano; b) Fenilalanina e leucina; c) Leucina e Triptofano; d) Fenilalanina e Tirosina; e)  Todas estão corretas
18. Produto da descarboxilação da histidina funciona como neurotransmissor e regulador; a) histamina; b) ácido g-aminobutírico;  c) epinefrina;  d) serotonina;  e)  Glutamina
19. Os aminoácidos são anfóteros, apresentando as seguintes propriedades: a) em solução aquosa, comportam-se como ácido e como base; b) formam íons dipolares; c) O grupamento carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo carga negativa; d) O grupamento amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton e adquirindo carga positiva; e) Todas estão corretas
20. Os aminoácidos que contém grupos carboxil (ácidos fracos mais que grupo a-carboxil) e mudam negativamente em pH fisiológico, presente como bases conjugadas são respectivamente: a)Aspartato e glutamato; b) Leucina e isoleucina;c)  Metionina e cisteína; d) Metionina e fenilalanina; e) Triptofano e Cisteína;
21.  São aminoácidos aromáticos: a)) Fenilalanina, tirosina e triptofano; b) Valina, Leucina e isoleucina; c) Prolina, glicina e alanina; d) Triptofano, metionina e leucina; e) Tirosina, Triptofano e  prolina
22. Aminoácidos com grupos superfície Polar neutro,  hidrofílico na natureza, que podem formar ligações com hidrogênio:  a) Triptofano e Cisteína; b) Metionina e cisteína; c) Metionina e fenilalanina; d)Serina e treonina; e) Fenilalanina e glutamato.
23. A estrutura  abaixo refere-se não a um aminoácido e sim a um iminoácido, que  se denomina:  a) Metionina; b) Serina;  c) Prolina; d) Tirosina; e) Valina
24. Produto de descarboxilação do ácido glutâmico é um potente neurotransmissor: a) ácido g-aminobutírico;  b)histamina;  c)epinefrina;  d) serotonina; e)Glutamina;
25. O valor de pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se:  a) Ponto isoelétrico; b) Ponto isotônico; c) Ponto Anfótero; d) pH Anfótero; e ) pH isotônico;
26. São aminoácidos essenciais, exceto : a) arginina e histidina; b) isoleucina, leucina e lisina; c) metionina e fenilalanina; d) prolina, serina e tirosina; e)treonina, triptofano e valina
27. Considere as seguintes proposições sobre os aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidos de carga elétrica: I – Esses aminoácidos apresentam carga líquida igual a zero em pH neutro, embora as cadeias laterais da cisteína e da tirosina possam perder um proton em pH alcalino; II – Os aminoácidos serina, treonina e tirosina contêm, cada um, um grupo hidroxila, que pode participar da formação de pontes de hidrogênio; III – As cadeias laterais da asparagina e da glutamina contêm, cada qual, um grupo carbonila e um grupo amida, os quais podem também participar de pontes de hidrogênio. Conclui-se que:  a) Somente a proposição III está correta; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e II estão corretas; d) Somente as proposições I e III estão corretas; e) Todas as proposições estão corretas
28. A tripsina é uma enzima que faz a clivagem enzimática dos peptídeos, tendo como sítios de preferência os seguintes aminoácidos: a) alanina e aspartato; b) asparagina e cisteína; c) Lisina e arginina; d) Glutamato e glicina; e) Prolina, serina e tirosina;
29. Considere as seguintes proposições sobre os aminoácidos com cadeias laterais polares, desprovidos de carga elétrica: I – A cadeia lateral da cisteína contém um grupo sulfidrila (-SH), o qual é um componente importante do sítio ativo de muitas enzimas; II – Nas proteínas, os grupos –SH de duas cisteínas podem tornar-se oxidados e formar um dímero, a cistina, que contém uma ligação cruzada denominada dissulfeto ( - S- S -)   III – A serina, a treonina e, mais raramente, a tirosina contêm um grupo sulfídrila, que pode servir como um sítio de ligação para estruturas, tais como um grupo fosfato. Conclui-se que:  a) Somente a proposição III está correta; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e II estão corretas; d) Somente as proposições I e III estão corretas; e) Todas as proposições estão corretas
30. Considere as seguintes proposições sobre os aminoácidos com cadeias laterais ácidas e básicas: I – Os  aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico são receptores de protons; II – Em pH neutro as cadeias laterais dos aminoácidos ácido aspártico e ácido glutâmico encontram-se completamente ionizadas, contendo um grupo carboxilato carregado negativamente ( - COO); III – Em pH fisiológico, as  cadeias laterais da lisina e da arginina encontram-se completamente ionizadas, com carga positiva. Conclui-se que:  a) Somente a proposição III está correta; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e II estão corretas; d) Somente as proposições I e III estão corretas; e) Todas as proposições estão corretas
31. Assinale a opção que contém somente aminoácidos alifáticos: a) Valina, Leucina e isoleucina; b) Fenilalanina, tirosina e triptofano; c) Triptofano, metionina e leucina; d) Tirosina, Triptofano e  prolina  e)  Todas estão corretas
32. Considere as seguintes proposições sobre os aminoácidos com cadeias laterais ácidas e básicas: I – A histidina é fracamente básica e o aminoácido livre, em geral, não apresenta carga elétrica em pH fisiológico; II – Quando a histidina encontra-se incorporada em uma proteína, sua cadeia lateral pode apresentar-se com carga positiva ou neutra, dependendo do ambiente iônico fornecido pela cadeia polipeptídica da proteína; III - A serina, a treonina e, mais raramente, a tirosina contêm um grupo hidroxila polar, que pode servir como um sítio de ligação para estruturas, tais como um grupo fosfato. Conclui-se que:  a) Somente a proposição III está correta; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e II estão corretas; d) Somente as proposições I e III estão corretas; e) Todas as proposições estão corretas
33. São aminoácidos não-essenciais: a) alanina e aspartato; b) asparagina e cisteína; c) glutamato e glicina; d) prolina, serina e tirosina;  e) Todas estão corretas
34. Em relação as propriedades óticas dos aminoácidos, está incorreto afirmar: a) O carbono alfa de cada aminoácido está ligado a quatro grupos diferentes e, é, portanto, um átomo de carbono quiral ou opticamente ativo: b) A glicina é a exceção, pois seu carbono alfa apresenta dois átomos de hidrogênio como substituintes e, assim sendo, é opticamente ativo; c) Os aminoácidos que apresentam um centro assimétrico em seu carbono alfa podem existir em duas formas, designadas D e L, que são imagens especulares uma da outra; d) Todos aminoácidos encontrados nas proteínas humana e vegetal apresentam a configuração estereoisômeros  L-aminoácidos;  e) Os D-aminoácidos  são encontrados somente em alguns antibióticos e em paredes celulares de bactérias.
35. São aminoácidos não-essenciais, EXCETO: a) alanina e aspartato; b) asparagina e cisteína; c) glutamato e glicina; d) Metionina, triptofano e cistina; e) prolina, serina e tirosina;
36. Em relação a estrutura das proteínas é incorreto afirmar; a) Os 20 aminoácidos comumente encontrados em proteínas estão unidos entre si por ligações glicosídicas; b) A sequência linear dos aminoácidos ligados contém a informação necessária para formar uma molécula protéica com uma estrutura tridimensional única; c) A complexidade da estrutura protéica é melhor analisada considerando-se a molécula em termos dos níveis de organização primário, secundário, terciário e quaternário; d) Os elementos estruturais repetitivos variam desde combinações simples de hélice alfa e folha beta, formando motivos pequenos, até o dobramento complexos dos domínios polipeptídicos de proteínas multifuncionais; e) Todas estão corretas
37. A sequência de aminoácidos em uma proteína é denominada: a) Estrutura primária; b) Estrutura secundária; c) Estrutura terciária; d) Estrutura Quaternária; e) Estrutura Linear
38. Assinale a opção incorreto; a) Nas proteínas os aminoácidos são unidos covalentemente por ligações peptídicas, as quais são ligações amida entre o grupo alfa-carboxila de um aminoácido e o grupo alfa-amino de outro; b) A valina e a alanina podem formar dipeptídeo valilalanina, por meio de uma ligação peptídica; c) As ligações peptídicas são facilmente rompidas por condições desnaturantes, como aquecimento ou altas concentrações de uréia; d) Para ocorrer rompimento das ligações peptídicas é necessário uma exposição prolongada a um ácido ou a uma base forte em temperatura elevadas; e) As ligações peptídicas são rompidas pela ação das enzimas proteolíticas
39. Considere as seguintes proposições sobre a polaridade da ligação peptídicas: I – Assim como todas as ligações amida, os grupos –C=O e –NH da ligação peptídicas possuem carga e aceitam ou fornecem prótons da faixa de pH de 2 a 12; II – Os grupos carregados presentes nos polipeptídeos consistem unicamente no grupo alfa-amino N-terminal, no grupo alfa-carboxila C-terminal e de quaisquer grupos ionizáveis presentes nas cadeias laterais dos aminoácidos constituintes; III – Os grupos –C=O e –NH da ligação peptídica são polares e estão envolvidos em pontes de hidrogênio, nas hélice alfa e folhas beta. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e) Todas as proposições estão corretas
40. O seqüenciamento é um processo gradual de identificação de aminoácidos específicos em cada posição da cadeia polipeptídica, iniciando na extremidade N-terminal.  O reagente usado para marcar o resíduo aminoterminal é o fenilisotiocianato, também conhecido como: a) Reagente de Benedict; b) Reagente de Edman; c)  Reagente de Ninhidrina;  d) Reagente seqüenciador; e) Reagente PHT
41. O esqueleto polipeptídico não assume uma estrutura aleatória, em vez disso, geralmente forma arranjos regulares de aminoácidos que estão localizados próximos uns aos outros de sequência linear. Esses arranjos são denominados:  a) Estrutura primária; b) Estrutura secundária; c) Estrutura terciária; d) Estrutura Quaternária; e) Estrutura Linear

QUESTOES DISCUSSIVAS

1. Explique porque os grupos ionizáveis de aminoácidos são críticos para a função biológica.  RESP = Os grupos ionizáveis comuns  a aminoácidos e proteínas podem formar bases e ácidos conjugados. A dissociação de um ácido é caracterizada por uma constante de dissociação ácida (Ka) e seu valor de pKa. Esse valor de pKa varia em função do meio, polaridade do meio presença de agua. Logo  a presença de grupos com valores de pka elevados ou baixos  em aminoácidos caracterizara-los em ácidos ou básicos. Da mesma forma a proporção desses aminoácidos na proteína confere seu caráter ácido ou básico.
2. Cite a função dos seguintes peptídeos biologicamente ativos.

a)Hormônio liberador de tirotrofina. RESP = Secretado pelo hipotálamo induz a glândula pituitária anterior a liberar o hormônio tireotrópico.

b) vasopressina RESP = Secretado pela glândula pituitária posterior, faz o rim reter agua da urina.

c) Metionina encefalina.RESP = Peptidio tipo-opiato encontrado o cérebro  e que inibe a sensação de dor

d) Gastrina. RESP = Hormônio secretado por células da mucosa do estomago; induz as células parietais do estomago a secretarem acido

e) Glucagon RESP = Hormonio pacreático envolvido na regulação do metabolismo da glicose

f)Angiostensina

Peptideo pressor ou hipertensivo também estimula a liberação  de aldosterona do córtex cerebral.

3)Faça a relação entre propriedades de cargas de aminoácidos, proteínas e pH. RESP = A relação entre pH e carga remete a um terceiro fator conhecido como Pi, que corresponde ao pH isoelétrico.Em pH abaixo do pI  a molécula é carregada positivamente, em pH acima, negativamente.