ENZIMAS

 QUESTÕES SOBRE ENZIMAS

1. Em relação as enzimas, considere as seguintes proposições: I - Estruturalmente, as enzimas possuem todas as características das proteínas, tendo zonas da sua estrutura responsáveis pela catálise; II - A zona reativa da enzima é denominada centro ativo e é onde se liga o reagente (substrato) que vai ser transformado no produto; III - Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a actividade da enzima. tais zonas são denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
2. Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos, como íons metálicos, e as enzimas ?  a) As enzimas são mais eficientes, pois podem acelerar reações até 10¹⁴ vezes contra 10² – 10³ vezes dos catalisadores inorgânicos; b) As enzimas são específicas, pois catalisam reações envolvendo às vezes apenas um único tipo de reagente; c) As enzimas são estereo-específicas e não produzem sub-produtos reacionais; d) As enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH, podendo ser altamente reguladas através de fatores extrínsecos à reação, tanto por ativadores como por inibidores; e) Todas estão corretas
3. As reações de transferência de elétrons (íon hidreto ou átomos H); Reações de transferência de grupos e Reações de hidrólise são características das seguintes classes de enzimas, respectivamente: a) Oxirredutase, Transferase e hidrolases; b) Liases, Isomerases e Ligases; c)Oxiredutase, hidrolases e Isomerase; d) Liases, Transferase e Isomerase; e) Isomearse, Oxiredutase e Ligase
4. As reações de Adição de grupos em ligações duplas ou remoção de grupos com a formação de ligaçõess duplas; Transferência de grupos dentro da mesma molécula para formar isômeros; e Formação de ligações C-C, C-S, C-O, C-N pelo acoplamento da clivagem do ATP são características das seguintes classes de enzimas, respectivamente: a) Oxirredutase, Transferase e hidrolases; b) Liases, Isomerases e Ligases; c)Oxirredutase, hidrolases e Isomerase; d) Liases, Transferase e Isomerase; e) Isomearse, Oxirredutase e Ligases
5. Considere as seguintes proposições: I - As Liases são enzimas que catalisam a quebra de ligações covalentes e a remoção de moléculas de água, amônia e gás carbônico; II - Desidrogenases e Oxidases realizam reações de oxidação-redução ou transferência de elétrons; III – As quinase e Transaminases são enzimas que transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
6. Considere as seguintes proposições: I - Os princípios gerais da cinética das reações químicas aplicam-se às reações catalisadas enzimaticamente, embora estas também mostrem um padrão distinto que não é usualmente encontrado nas reações não enzimáticas: saturação com o substrato. II-Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima; a partir dela, a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula; III - Existe um pH ótimo, onde a distribuição de cargas elétricas da molécula da enzima e, em especial do sítio catalítico, é ideal para a catálise. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
7. Em relação a inibição enzimática não-competitiva, pode-se afirmar: a)  Ocorre quando um molécula ou íon pode se ligar em um segundo local na superfície enzimática (não no sítio ativo); b) Distorce a enzima tornando o processo catalítico ineficiente; c) O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com a enzima; d) É o mecanismo inverso do inibidor competitivo, porque inibe a ligação do complexo ES e não da enzima livre; e) Todas estão corretas
8. São exemplos de enzimas pertencentes a classe das liases: a) Decarboxilases e sintases; b) Aldolase e hidratase; c) Hidratases e desidratases; d) Sintases e liases; e)Todas estão corretas
9. São exemplos de enzimas pertencentes a classe das isomerases: a) Esterases, glicosidase e peptidases; b)Racemases  e Epimerase;  c) Fosfolipases e amidases; d) Desaminases e ribonucleases; e)Todas estão corretas
10. Teoria de Daniel Koshland (1958), chamado de “enzima flexível” ou do ajuste induzido – a ligação do substrato induz a uma mudança conformacional na enzima que resulta em um encaixe complementar depois que o substrato é ligado. Permitiu a explicação de alguns fatos que não eram contemplados  pelo modelo chave-fechadura. As principais evidências experimentais desta teoria são: a) mudanças no centro ativo em ligação com o substrato; b) mudanças na reatividade dos do sítio catalítico; c) mudanças na fluorescência e absorbância dos grupos; d) mudanças demonstráveis por medidas termodinâmicas; e) Todas estão corretas
11. Considere as seguintes proposições: I - As peptidase são exemplos de hidrolases que realizam reações de hidrólise de ligação covalente; II - As Ligases catalisam reações de formação de novas moléculas a partir da ligação entre duas pré-existentes, sempre às custas de energia; III – As quinase e Transaminases são enzimas que transferem grupos funcionais como amina, fosfato, acil, carboxil. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
12. São exemplos de enzimas pertencentes a classe das ligases: a) Esterases, glicosidase e peptidases; b) Fosfatases e tiolases;  c) Sintetases e carboxilases; d) Desaminases e ribonucleases; e)Todas estão corretas
13. Um homem descendente de japoneses verificou que estava apresentando rubor intenso e batimentos cardíacos muito acelerados após consumo de uma bebida alcóolica. Seu companheiro, um homem caucasiano, não apresentou os mesmos sintomas, embora já tivesse acabado seu segundo drinque. Esses efeitos fisiológicos estão relacionados com a presença de acetaldeído (CH₃CHO), gerado a partir do álcool. O acetaldeído é normalmente removido pela reação da aldeído desidrogenase mitocondrial, que catalisa a reação:  CH₃CHO + NAD⁺  ↔ CH₃COO^- + NADH + H⁺. A explicação para diferença de efeitos fisiológicos é que o homem japonês era deficiente na aldeído desidrogenase mitocondrial normal e tinha apenas uma isoenzima citosólica. A isoenzima citosólica: a) Não reage com CH₃CHO; b) Ativa a enzima que produz CH₃CHO; c) Difere da enzima mitocondrial por ter um K_m mais alto para CH₃CHO; d) Esperaria-se que tivesse maior afinidade pelo substrato do que a enzima mitocondrial; e) Produz um nível baixo de estado estacionário (steady-state) de acetaldeído após o consumo de álcool.
14. São exemplos de enzimas pertencentes a classe das transferase, exceto: a) Sintases e liases; b)Transaldolases e transcetolases; c) acil, metil, glicosil e fosfotransferases; d) Quinases e fosfomutases; e) Fosfomutases e Transaldolases
15. Em relação a inibição enzimática irreversível, podemos afirmar: a) Algumas substâncias se ligam covalentemente às enzimas deixando-as inativas; b)  Na maioria dos casos a substância reage com o grupo funcional no sítio ativo bloqueando o local do substrato, deixando a enzima cataliticamente inativa; c) Inibidores irreversíveis podem ser extremamente seletivos pois são semelhantes ao substrato; d) São muito utilizados como resíduos, os quais apresentam grupos de átomos que se configuram semelhantemente ao estado de transição que se ligam ao substrato; e) Todas estão corretas
16. São mecanismos através dos quais as enzimas aceleram uma reação, aumentando a formação de moléculas de substrato em "Ts" (Estado de Transição):  a) Catálise Ácida-Base  que ocorre com a participação de aminoácidos com cadeias laterais ionizáveis, capazes de doar ou liberar prótons durante a catálise; b) Torção de Substrato, que depende da torção do substrato induzida pela ligação do mesmo com o sítio de ligação da enzima, alcançando o estado de transição e estimulando sua conversão em produto; c) Catálise Covalente que resulta do ataque nucleofílico ou eletrofílico de um radical do sítio catalítico sobre o substrato, ligando-o covalentemente à enzima e induzindo a sua transformação em produto. Envolve com freqüência a participação de coenzimas; d) Efeito de Diminuição da Entropia, pois as enzimas ajudam no posicionamento e na definição da estequiometria correta da reação, facilitando os mecanismos anteriores; e) Todas estão corretas
17. Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela célula. Considere as seguintes proposições sobre a Modulação Alostérica: I – Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma covalente; II - A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos; III - Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
18. Em relação a regulação da atividade enzimática, considere as seguintes proposições: I – As células tem capacidade de regular a atividade de enzima-chaves por modificação não covalente da proteína; II – Existem muitas proteínas quinases que catalisam fosforilação de resíduo de serina, treonina ou tirosina em enzimas específicas e proteína fosforilase que removem o fosfato por hidrólise; III – Dependendo da proteína a fosforilação pode ativar uma enzima inativa ou inativar uma enzima ativa. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas

18. São exemplos de enzimas pertencentes a classe das hidroxilases: a) Esterases, glicosidase e peptidases; b) Fosfatases e tiolases;  c) Fosfolipases e amidases; d) Desaminases e ribonucleases; e)Todas estão corretas
19. Além dos mecanismos de modulação de atividade enzimática - por variação da concentração do substrato, ou por inibição enzimática, por exemplo - existem outros modelos de regulação enzimática, tais como modulação covalente, em que se pode afirmar:  a) Ocorre quando há modificação covalente da molécula da enzima, com conversão entre formas ativa/inativa; b) O processo ocorre principalmente por adição/remoção de grupamentos fosfato de resíduos específicos de metionina; c) Ocorre nas enzimas que possuem um sítio de modulação, ou alostérico, onde se liga de forma covalente; d) A ligação do modulador induz a modificações conformacionais na estrutura espacial da enzima, modificando a afinidade desta para com os seus substratos; e) É inibida por "feed-back", onde o próprio produto da reação atua como modulador da enzima que a catalisa.
20. São enzimas pertencentes a classe das óxido-redutase, exceto:  a) Desidrogenase e oxidase; b)Redutase e peroxidase; c) Aldolase e hidratase; d) Catalase e oxigenasse; e) Desidrogenases e hidroxilases
21. Em relação as isoenzimas podemos afirmar: a) São diferentes formas estruturais de uma proteína que catalisa a mesma reação; b) São produtos de genes diferentes; c) Possuem diferentes graus de identidade de sequência; d) Podem ter propriedades cinéticas diferentes; e)Todas estão corretas
22. Uma enzima que transfere fosfato para outra molécula usando um nucleotídeo trifosfato como doador é chamado: a) Quinase;  b) Fosfotransferase; c) ATPase;  d) NADpase; e) FADPase
23. As coenzimas biotina, Cobalamina (B₁₂) e Coenzima A participam das seguintes reações, respectivamente: a) Oxidação-Redução, Transferência de acil e alquilação; b) Carboxilação, Alquilação e Transferência de acil; c) Transferência de amino, Transferência de grupo de um carbono e transferência de carbonila; d) Oxidação-Redução, Transferência de amino e Transferência de grupo de um carbono; e) Todas estão corretas
24. As coenzimas flavina, o ácido lipóico e Niacina, participam das seguintes reações, respectivamente: a) Oxidação-Redução, Transferência de acil e oxidação-redução; b) Carboxilação, Alquilação e Transferência de acil; c) Transferência de amino, Transferência de grupo de um carbono e transferência de carbonila; d) Oxidação-Redução, Transferência de amino e Transferência de grupo de um carbono; e) Todas estão corretas
25. As coenzimas Piridoxal fosfato(B₆), tetra-hidrofolato e tiamina pirofosfato(B₁), participam das seguintes reações, respectivamente: a) Oxidação-Redução, Transferência de acil e oxidação-redução; b) Carboxilação, Alquilação e Transferência de acil; c) Transferência de amino, Transferência de grupo de um carbono e transferência de carbonila; d) Oxidação-Redução, Transferência de amino e Transferência de grupo de um carbono; e) Todas estão corretas
26. Teoria de Daniel Koshland (1958), chamado de “enzima flexível” ou do ajuste induzido – a ligação do substrato induz a uma mudança conformacional na enzima que resulta em um encaixe complementar depois que o substrato é ligado. Permitiu a explicação de alguns fatos que não eram contemplados  pelo modelo chave-fechadura.  Dentre os fatos que levaram a proposição da teoria do ajuste induzido, pode-se destacar: a) O centro catalítico ou centro ativo, são constituídos por grupos funcionais dos aminoácidos que estruturam as proteínas na zona catalítica; b) O número de grupos funcionais envolvidos na catálise costuma ser pequeno; c) O complexo instável E-S,  a estrutura química do substrato deve ser compatível com grupos ativos da enzima; d) Nem sempre a ação catalítica depende da molécula como um todo, ás vezes depende somente da parte associada ao centro ativo; e) Todas estão corretas
27. Por que as enzimas possuem a capacidade de aumentar a velocidade das reações em ordens de 10⁸ a 10²⁰ vezes? a) A enzima se liga ao substrato de modo que a ligação susceptível tem estreita proximidade ao grupo catalítico no sítio ativo e é orientada de tal maneira em relação ao grupo catalítico que o estado de transição é formado facilmente; b) Formação de intermediários covalentes instáveis onde sofrem a reação mais rapidamente para formação de produtos – catálise ácido-básica; c) Algumas enzimas podem atuar como catalisadores nucleofílicos e eletrofílicos; d) A enzima pode induzir uma distorção ou tensão em ligações susceptíveis da molécula do substrato – torna mais fácil o rompimento da ligação; e) Todas estão corretas
28. A catálise por enzimas é mais eficiente devido:  a) Aumento da concentração dos reagentes na superfície da enzima, havendo “atração” dos reagentes para  interação com a enzima; b)Orientação correta dos reagentes (substratos), onde parte da energia de ativação representa o posicionamento adequado dos reagentes para que haja contato entre os átomos corretos; c) Aumento da reatividade dos reagentes, onde as cadeias laterais (R) dos aminoácidos da enzima ou co-fatores e coenzimas podem interagir diretamente com os substratos, dando-lhes carga elétrica ou polarizando-os, tornando-os quimicamente mais reativos, ou ainda cedendo ou transferindo certas funções químicas; d) A indução de deformação física no substrato, por contato com as cadeias laterais (R) dos aminoácidos das enzimas, que desestabilizam a molécula do substrato e facilitam o rompimento de laços covalentes; e) Todas estão corretas
29. Em todas as enzimas, o sítio ativo: a) Contém as cadeias laterais dos aminoácidos envolvidos na catálise da reação; b) É vizinho do sítio de ligação ao substrato na sequência primária; c) Fica numa região da sequência primária distante do sítio de ligação ao substrato; d) Contém um íon metálico como grupo prostético; e) Todas estão corretas.
30. Quando adicionado a uma reação, um catalisador: a) Fornece o calor de formação; b) Altera a constante de equilíbrio K_eq para favorecer a formação de produtos; c) Aumenta a velocidade na qual o equilíbrio é alcançado; d) Muda a ordem da reação ( por exemplo, de primeira ordem para segunda ordem); e) Muda o ∆G_o da reação
31. Cátions metálicos podem fazer todos os seguintes, exceto: a) Servir com ácido de Lewis em enzimas; b) Doar pares de elétrons a grupos funcionais encontrados na estrutura primária de uma proteína enzima; c) Participar de processos de oxidação-redução; d) Estabilizar a conformação ativa de uma  enzima; e) Formar quelatos com o substrato, sendo o quelato o verdadeiro substrato
32. Uma  enzima pode facilitar a velocidade de uma reação por: a) Ligar muito fortemente ao substrato; b) Ligar muito fortemente ao produto; c) Impedir o substrato de mudar seu estado iônico; d)Estabilizar o estado de transição; e) Impedir que a reação aconteça na direção inversa
33. Um homem descendente de japoneses verificou que estava apresentando rubor intenso e batimentos cardíacos muito acelerados após consumo de uma bebida alcóolica. Seu companheiro, um homem caucasiano, não apresentou os mesmos sintomas, embora já tivesse acabado seu segundo drinque. Esses efeitos fisiológicos estão relacionados com a presença de acetaldeído (CH₃CHO), gerado a partir do álcool. O acetaldeído é normalmente removido pela reação da aldeído desidrogenase mitocondrial, que catalisa a reação:  CH₃CHO + NAD⁺  ↔ CH₃COO^- + NADH + H⁺. A explicação para diferença de efeitos fisiológicos é que o homem japonês era deficiente na aldeído desidrogenase mitocondrial normal e tinha apenas uma isoenzima citosólica. Em relação a isoenzima citosólica, podemos afirmar:  a) A menor afinidade (maior K_m) torna mais difícil para a enzima remover CH₃CHO; b) Com maior afinidade (menor K_m), a reação estaria ocorrendo em alta velocidade, removendo, assim CH₃CHO; c) Esses efeitos são devidos a uma alta concentração de estado estacionário (steady-state) de acetaldeído após o consumo de álcool; c) A isoenzima citosólica difere da enzima mitocondrial por ter um K_m mais alto para CH₃CHO; e) Todas estão corretas.
34. Compostos organofosforados inativam a esterase por: a) Inibição competitiva; b) Inibição não-competitiva; c) Inibição Reversível; d) Inibição Irreversível; e) Inibição suicida;
35. Quando um inibidor é formado a partir do substrato e permanece covalentemente ligado a enzima, recebe a denominação de a) Inibidor reversível; b) Inibidor Irreversível; c) Inibidor suicida; d) Inibidor competitivo; e) Inibidor não-competitivo
36. Um técnico de pesquisa, trabalhando com compostos organofosforados, deve  fazer exames de sangue semanais para a atividade de acetilcolinesterase. Geralmente, a atividade de esterase permanece relativamente constante por algum tempo e, depois, cai abruptamente a zero. Se isso acontecer, o técnico deve parar imediatamente de trabalhar com os compostos organofosforados. Esses compostos formam ésteres estáveis com grupo hidroxila de uma serina crítica para a esterase. Na esterase, a serina transfere um próton para um resíduo de histidina. Qual dos seguintes está corretos? a) A serina está agindo como um ácido geral; b) A histidina está agindo como um ácido geral; c) A serina e a histidina formam um intermediário covalente; d) A enzima seria relativamente insensível a variações de pHHHHH; e) A serina está agindo como um catalisador de transmissão de estabilização
37. A cinética enzimática de reações com um substrato é avaliada pela equação de Michaelis-Menten, cuja a constante K_m, nos permite aferir que: a)  K_m consiste de várias constantes de velocidade e não é uma constante de dissociação derivada (K_d ); b) O seu valor é usado frequentemente para indicar quão bem um substrato interage com uma enzima; c) Um K_m  de 10^-7M indica que o substrato tem uma maior afinidade pela enzima do que se o K_m  for 10^-5M; d) Quanto menor o valor do K_m ,  mais forte é a interação entre substrato e enzima; e) Todas estão corretas

39. Em relação a regulação da atividade enzimática, considere as seguintes proposições: I –Grupos como sulfato e acetato podem ser adicionados para alterar atividade enzimática; II – Como tanto a fosforilação quanto a desfosforilação são realizadas por enzimas,  essa modificação covalente reversível é um modo rápido e eficiente de controlar a atividade enzimática; III – Dependendo da proteína a fosforilação pode ativar uma enzima inativa ou inativar uma enzima ativa. Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
40. São mecanismos de regulação da atividade enzimática: a) modificação covalente da proteína; b)Fosforilação de resíduo de serina, treonina ou tirosina em enzimas específicas e proteína fosforilase que removem o fosfato por hidrólise; c) ativação de uma enzima inativa ou inativação uma enzima ativa por fosforilação; d) Adição de grupos sulfatos e acetato na enzima; e) Todas estão corretas
41. Em relação as isoenzimas, é incorreto assinalar: a) São formas estruturais de uma proteína  que catalisa uma reações diferentes; b) São produtos de genes diferentes, possuem diferentes graus de identidade de sequência, e podem ter cinéticas diferentes; c) Existem duas isoenzimas de lactato desidrogenase, uma forma cardíaca (H) e uma forma muscular, que têm sequências de aminoácidos ligeiramente diferentes; d) A  lactato desidrogenase é uma proteína tetramérica, que consiste dos monômeros M e , e pode ter cinco estruturas tetraméricas diferentes; d) Todas estão corretas
42. Em relação as óxido-redutases, considere as seguintes proposições: I -  As monoxigenases catalisam a inserção de um grupo hidroxi no substrato, com o outro átomo de oxigênio acabando na água, enquanto  as dioxigenases incorporam ambos átomos de 0₂ em um substrato; II - Os citocromos p450 compõem um importante grupo de enzimas  que usa 0₂ no metabolismo de xenobióticos como drogas toxinas; III - Os citocromos p450 convertem compostos saturados em um álcool, uma reação de hidroxilação usando um dos átomos oxigênio da molécula de 0₂  para o grupo hidroxila; Conclui-se que: a) Somente as proposições I e II estão corretas; b) Somente as proposições II e III estão corretas; c) Somente as proposições I e III estão corretas; d) Somente a proposição I  está correta; e)Todas as proposições estão corretas
43. Uma enzima que transfere fosfato para outra molécula usando um nucleotídeo trifosfato como doador é chamada: a) Fosfomutase; b) Quinase; c) RNase; d) DNase; e) nucleotidase
44. Em relação as transferases, é correto afirmar: a) A hexoquinase transfere um grupo fosfato do ATP para um aceptor como glicose; b) A aciltransferase catalisa a transferência de um grupo acetil do AcetilCoA para um aceptor como lisina em uma histona ou uma serina em  proteínas; c) Aminotransferases transferem o grupo amino e convertem o amminoácido em um cetoácido; d) Aminotransferases requerem piridoxalfosfato, derivado de vitamina B6, como uma coenzima; e)Todas estão corretas
45. Em relação as hidrolases, é incorreto afirmar: a) O substrato é tipicamente um Ester entre um álcool e um ácido carboxílico; b) A hidrólise de um colesterol éster produz colesterol e ácido graxo; c) A hidrólise é uma reação tipicamente reversível; d) O ácido não precisa ser um ácido carboxílico, ácido sulfúrico, ácido fosfórico ou qualquer ácido forte pode formar uma ligação Ester; e) RNases e DNases são enzimas que hidrolisam a ligação fosfodiester